Maladie d'Alzheimer : la protéine Tau serait aussi impliquée dans les troubles métaboliques

Nicolas Chaze  -  jeu, 20/07/2017 - 07:00

Quelles sont exactement les fonctions assurées par la protéine Tau, dont l'accumulation sous forme anormale est incriminée dans de nombreuses démences, dont la maladie Alzheimer ? Des travaux récents renforcent l'idée qu'en dehors de son rôle structural déjà connu, la protéine Tau serait aussi impliquée dans les effets de l’insuline au niveau du cerveau, indispensable à la mémoire et à l’homéostasie glucidique.

Dans la maladie d'Alzheimer, deux phénomènes pathologiques cérébraux sont bien décrits : l’accumulation de peptides béta-amyloïdes et la transformation de Tau, protéine de structure, en des formes anormalement phosphorylées et agrégées. Ensemble, elles favorisent progressivement la dégénérescence neuronale, la perte de la mémoire et des fonctions exécutives. Mais derrière ce constat, plusieurs questions persistent, et notamment celle de la fonction exacte de la protéine tau : est-ce la toxicité de ses formes phosphorylées et agrégées, ou bien la perte d'une de ses fonctions physiologiques qui explique le phénomène pathologique ?

David Blum et Luc Buée, directeurs de recherche au Centre de recherche Jean Pierre Aubert* (Lille), consacrent leur travail à l'étude de la maladie d'Alzheimer et des autres pathologies neurodégénératives associées à la protéine Tau, appelées tauopathies. Avec plusieurs autres équipes** Inserm et internationales***, ils viennent de décrire l'impact direct de la protéine Tau sur la sensibilité du tissu cérébral à l'insuline. "Le mécanisme que nous avons décrit permet d'apporter un nouvel éclairage sur les manifestations de la maladie d'Alzheimer et d'envisager un nouvel angle d'attaque pour limiter les troubles cognitifs et la démence propres à la maladie".

Auteur de l'article original: 
Rédaction Inserm
Source: 
E. Marciniak et coll. Tau deletion promotes brain insulin resistance (2017) The Journal of Experimental Medicine, 26 juin 2017.
Date de publication (dans la source mentionnée): 
Lundi, 17. Juillet 2017